معلومة

4.3: بروتينات النقل الغشائي - علم الأحياء

4.3: بروتينات النقل الغشائي - علم الأحياء


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

تأتي بروتينات الغشاء في نوعين أساسيين: بروتينات غشائية متكاملة (تسمى أحيانًا داخلية) ، والتي يتم إدخالها مباشرة داخل طبقة ثنائية الفوسفوليبيد ، وبروتينات الغشاء المحيطي (تسمى أحيانًا خارجية) ، والتي تقع قريبة جدًا أو حتى على اتصال مع وجه واحد من غشاء ، ولكن لا تمتد إلى قلب الطبقة الثنائية الكارهة للماء. قد تمتد بروتينات الغشاء المتكامل تمامًا من خلال الغشاء المتصل بكل من البيئة خارج الخلية والسيتوبلازم ، أو قد تدخل جزئيًا فقط في الغشاء (على كلا الجانبين) وتتلامس فقط مع السيتوبلازم أو البيئة خارج الخلية. لا توجد بروتينات معروفة مدفونة بالكامل داخل لب الغشاء.

بروتينات الغشاء المتكاملة (الشكل ( فهرس الصفحة {9} )) يتم تثبيتها بإحكام في مكانها بواسطة قوى كارهة للماء ، وتنقيتها من الدهون تتطلب عوامل تعطيل الغشاء مثل المذيبات العضوية (مثل الميثانول) أو المنظفات (مثل SDS ، تريتون X-100). نظرًا لطبيعة الطبقة الثنائية ، فإن جزء بروتينات الغشاء المتكامل الذي يقع داخل النواة الكارهة للماء للغشاء عادةً ما يكون كارهًا جدًا للماء ، أو يحتوي على بقايا مسعورة مواجهة للخارج للتفاعل مع لب الغشاء. عادةً ما تأخذ مجالات الغشاء هذه أحد الشكلين الموصوفين في الشكلين 8 و 14: حلزونات ألفا - إما بشكل فردي أو في مجموعة مع حلزونات ألفا أخرى ، أو إدخالات على شكل برميل حيث يتم إنشاء جدران البرميل من صفائح مطوية بيتا. يتم تقييد عمليات الإدخال الكارهة للماء بسلسلة قصيرة من المخلفات القطبية أو المشحونة التي تتفاعل مع البيئة المائية ومجموعات الرأس القطبية لمنع الجزء الكاره للماء من البروتين من الانزلاق خارج مكانه. علاوة على ذلك ، يمكن أن تحتوي البروتينات على مجالات غشائية متعددة.

بروتينات الغشاء المحيطي (الموضحة أيضًا في الشكل ( PageIndex {9} )) أقل قابلية للتنبؤ في بنيتها ، ولكن يمكن ربطها بالغشاء إما عن طريق التفاعل مع بروتينات الغشاء المتكاملة أو عن طريق الدهون المرتبطة تساهميًا. أكثر هذه التعديلات شيوعًا على بروتينات الغشاء المحيطي هي الأسيلة الدهنية ، والتطعيم الأولي ، والارتباط بمثبتات الجليكوزيل فوسفاتي ديلينوسيتول (GPI). غالبًا ما يكون الاستحلاب الدهني عبارة عن myristoylation (سلسلة أسيل 14: 0) و palmitoylation (سلسلة 16: 0) من البروتين. يمكن أن يتألق البروتين بأكثر من سلسلة واحدة ، على الرغم من أن مجموعة أو مجموعتين من الأسيل هي الأكثر شيوعًا. يتم إدخال سلاسل الأسيل الدهنية هذه بثبات في قلب طبقة ثنائية الفوسفوليبيد. بينما توجد بروتينات myristoylated في مجموعة متنوعة من المقصورات ، توجد جميع البروتينات المكسوة بالميتويلين تقريبًا على الوجه السيتوبلازمي لغشاء البلازما. من ناحية أخرى ، تم العثور على البروتينات السابقة التصلب بشكل أساسي مرتبطة بالأغشية داخل الخلايا. التحلل الأولي هو الارتباط التساهمي للأيزوبرينويدات بالبروتين - وغالبًا ما يكون الأيزوبرين (هيدروكربون C5) ، أو farnesyl (C15) ، أو مجموعات geranylgeranyl (C20) (الشكل ( PageIndex {10} )). توجد نقاط ارتساء GPI (الشكل ( PageIndex {11} )) حصريًا على البروتينات الموجودة على السطح الخارجي للخلية ، ولكن لا يبدو أن هناك أي قواسم مشتركة أخرى في بنيتها أو وظائفها.

بالطبع ، ليست كل بروتينات الغشاء ، أو حتى جميع بروتينات الغشاء ، ناقلة ، وستتم مناقشة الوظائف العديدة الأخرى لبروتينات الغشاء - مثل المستقبلات وجزيئات الالتصاق وجزيئات الإشارة والجزيئات الهيكلية - في السلاسل اللاحقة. ينصب التركيز هنا على دور بروتينات الغشاء في تسهيل نقل الجزيئات عبر غشاء الخلية.

قد يكون النقل عبر الغشاء إما سلبيًا ، ولا يتطلب أي مصدر خارجي للطاقة حيث ينتقل الذائبة من تركيز عالٍ إلى منخفض ، أو نشطًا ، ويتطلب إنفاقًا للطاقة أثناء انتقال المذاب من تركيز منخفض إلى تركيز عالٍ (الشكل ( PageIndex {12} )) .

يمكن أيضًا تقسيم النقل السلبي إلى نقل غير وسيط ، حيث يتم تحديد حركة المواد المذابة فقط عن طريق الانتشار ، ولا يتطلب المذاب بروتين نقل ، ونقل سلبي بوساطة (ويعرف أيضًا باسم الانتشار الميسر) حيث يلزم وجود بروتين نقل للمساعدة ينتقل المذاب من تركيز عالٍ إلى تركيز منخفض. على الرغم من أن هذا قد ينطوي في بعض الأحيان على تغيير في التشكل ، فلا حاجة إلى طاقة خارجية لهذه العملية. ينطبق النقل السلبي غير الوسيط فقط على الجزيئات الصغيرة غير القطبية القابلة للذوبان في الغشاء ، وتحكم حركية الحركة بالانتشار ، وسمك الغشاء ، وإمكانات الغشاء الكهروكيميائية. النقل النشط هو دائمًا عملية نقل وسيطة.

بمقارنة تدفق المذاب مقابل التركيز الأولي في الشكل ( فهرس الصفحة {13} ) ، نرى أن هناك علاقة خطية للنقل غير الوسيط ، بينما يظهر النقل السلبي الوسيط (وبالنسبة لهذه المسألة ، النقل النشط) تأثير تشبع بسبب العامل المحدد لعدد البروتينات المتاحة للسماح للمذاب بالمرور. بمجرد وجود مادة مذابة كافية لشغل جميع الناقلات أو القنوات باستمرار ، سيتم الوصول إلى الحد الأقصى من التدفق ، ولا يمكن للزيادات في التركيز التغلب على هذا الحد. هذا صحيح بغض النظر عن نوع البروتين الناقل المتضمن ، على الرغم من أن البعض يشارك بشكل وثيق في النقل أكثر من غيره.

بالإضافة إلى ناقلات البروتين ، هناك طرق أخرى لتسهيل حركة الأيونات عبر الأغشية. Ionophores عبارة عن جزيئات عضوية صغيرة ، غالبًا (ولكن ليس حصريًا) تصنعها البكتيريا ، والتي تساعد الأيونات على التحرك عبر الأغشية. العديد من المركبات الأيونية عبارة عن مضادات حيوية تعمل عن طريق التسبب في تسرب الأغشية إلى أيونات معينة ، مما يؤدي إلى تغيير الجهد الكهروكيميائي للغشاء والتركيب الكيميائي داخل الخلية. Ionophores هي آلية نقل سلبي حصريًا ، وتنقسم إلى نوعين.

النوع الأول من حامل الأيون هو حامل صغير في الغالب كاره للماء مضمن بالكامل تقريبًا في الغشاء ، والذي يرتبط ويغلف أيونًا معينًا ، ويحميها من الدهون ، ثم ينقلها عبر غشاء الخلية. أكثر أنواع حامل الأيون التي تم دراستها من النوع الحامل هو فالينومايسين ، الذي يرتبط بـ K +. Valinomycin عبارة عن 12 بقايا ديسببتيد دوري (يحتوي على روابط الأميد والإستر) مع الأحماض الأمينية d و l- بالتناوب. تواجه جميع مجموعات الكاربونيل الداخل للتفاعل مع الأيون ، في حين أن السلاسل الجانبية الكارهة للماء تتجه للخارج إلى دهون الغشاء. الحاملات الأيونية الحاملة ليست بالضرورة ببتيدات: المادة الكيميائية الصناعية 2،4-dinitrophenol هي H2+ الناقل والقلق المهم للنفايات البيئية ، والنيستاتين ، وهو مضاد للفطريات يستخدم في العلاج المبيضات البيض الالتهابات في البشر ، هو K.+ الناقل.

النوع الثاني من الناقل يشكل قنوات في الغشاء المستهدف ، ولكن مرة أخرى ، ليس بروتينًا. الجراميسيدين هو مثال نموذجي ، مضاد للجراثيم مضاد للجرام موجب (باستثناء مصدر الجراميسيدين ، موجب الجرام Bacillus brevis) وقناة حامل الأيون للكاتيونات أحادية التكافؤ مثل Na+، ك+، و H.+. إنه غير منفذ للأنيونات ، ويمكن حظره بواسطة الكاتيون ثنائي التكافؤ Ca2+. مثل الفالينوميسين ، الجراميسيدين A مصنوع أيضًا من الأحماض الأمينية d و l بالتناوب ، وكلها كارهة للماء (l-Val / Ile-Gly-l-Ala-d-Leu-l-Ala-d-Val-l -Val-d-Val-l-Trp-d-Leu-l-Trp-d-Leu- l-Trp-d-Leu-l-Trp). يتقلص الجراميسيدين أ في الغشاء ليشكل هيكلًا مضغوطًا من الصفيحة ب يعرف باسم الحلزون ب. تشكل الثنائيات الطرفية N إلى الطرف N ، مما يضع قيم Trp باتجاه الحواف الخارجية للغشاء ، مع مجموعات NH القطبية باتجاه الأسطح خارج الخلية والهيولي ، مما يثبت المسام في مكانه.

القنوات هي في الأساس أنظمة نقل غير يدوية ، كما يوحي الاسم ، توفر ممرًا من جانب واحد من الخلية إلى آخر. على الرغم من أن القنوات قد تكون مسورة - قادرة على الفتح والإغلاق استجابة للتغيرات في إمكانات الغشاء أو الارتباط الترابطي ، على سبيل المثال - فإنها تسمح بمرور المواد المذابة بمعدل مرتفع دون ربطها بإحكام وبدون تغييرات في التشكل. يمكن أن ينتقل المذاب فقط عبر القنوات من التركيز العالي إلى التركيز المنخفض. قناة البوتاسيوم الموضحة أدناه (الشكل ( PageIndex {14} ) أ) هي مثال: يوجد مرشح انتقائي (14 ب) لأكسجين الكربونيل المحاذي الذي يضع أيونات K + بشكل عابر للمرور السريع عبر القناة ، ولكنه يفعل ذلك لا تربط K.+ لأي فترة مهمة ، ولا تخضع القناة لأي تغييرات توافقية نتيجة للتفاعل. أصغر نا+ يمكن للأيونات (وفي حالات نادرة أن تفعل ذلك) أن تمر عبر قناة K + ، ولكن لأنها صغيرة جدًا بحيث لا يمكن وضعها بشكل صحيح بواسطة K+ مرشح ، وعادة ما تخرج مرة أخرى. وتجدر الإشارة إلى أن هذه القناة عبارة عن رباعي الأبعاد (14 درجة مئوية) وأن الرسم التخطيطي المقطوع في (14 أ) يظهر فقط نصف القناة من أجل الوضوح.

في حين أن معظم البروتينات التي تسمى "القنوات" تتكون من عدة حلزونات ألفا ، فإن البورنيات تتكون من صفائح بيتا أسطوانية. في كلتا الحالتين ، يمكن أن تتحرك المواد المذابة أسفل تدرج التركيز من الأعلى إلى المنخفض ، وفي كلتا الحالتين ، لا تجعل المواد المذابة تلامسًا كبيرًا مع المسام أو القناة. عادةً ما يكون الجزء الداخلي من المسام محبًا للماء بسبب تناوب المخلفات المحبة للماء / الكارهة للماء على طول شريط بيتا ، والذي يضع السلاسل الجانبية الكارهة للماء في الخارج ، وتتفاعل مع لب الغشاء.

توجد بورين بشكل أساسي في البكتيريا سالبة الجرام ، وبعض البكتيريا موجبة الجرام ، وفي الميتوكوندريا والبلاستيدات الخضراء في حقيقيات النوى. لا توجد بشكل عام في غشاء البلازما لحقيقيات النوى. أيضًا ، على الرغم من التشابه في الاسم ، فهي غير مرتبطة من الناحية الهيكلية بالأكوابورينات ، وهي قنوات تسهل انتشار الماء داخل وخارج الخلايا.

تعمل بروتينات النقل بشكل مختلف تمامًا عن القنوات أو المسام. بدلاً من السماح بتدفق سريع نسبيًا من المواد المذابة عبر الغشاء ، تتحرك بروتينات النقل المذابة عبر الغشاء في كوانتا منفصلة عن طريق الارتباط بالمذاب على جانب واحد من الغشاء ، وتغيير الشكل لجلب المذاب إلى الجانب الآخر من الغشاء ، ثم إطلاق المذاب. قد تعمل بروتينات النقل هذه مع جزيئات مذابة فردية مثل ناقلات الجلوكوز ، أو قد تتحرك عدة مواد مذابة. ناقلات الجلوكوز النقل السلبي البروتينات ، لذا فهي تنقل الجلوكوز فقط من التركيزات الأعلى إلى الأقل ، ولا تتطلب مصدر طاقة خارجيًا. الأشكال الأربعة متشابهة جدًا من الناحية الهيكلية ولكنها تختلف في توزيع الأنسجة داخل الحيوان: على سبيل المثال ، يوجد GLUT2 بشكل أساسي في خلايا البنكرياس ب ، بينما يوجد GLUT4 في الغالب في خلايا العضلات والدهون.

من ناحية أخرى ، فإن المثال الكلاسيكي لـ النقل النشط البروتين ، نا++ ATPase ، المعروف أيضًا باسم Na++ antiport ، يستخدم الطاقة من التحلل المائي ATP لتشغيل التغييرات التوافقية اللازمة لتحريك كل من Na+ وك+ أيونات ضد التدرج. بالإشارة إلى الشكل ( PageIndex {16} ) ، في حالته السكونية ، Na++ ATPase مفتوح على السيتوبلازم ويمكن أن يربط ثلاثة Na+ أيونات (1). مرة واحدة نا الثلاثة+ مرتبط ، يمكن للناقل أن يحفز التحلل المائي لجزيء ATP ، ويزيل مجموعة الفوسفات وينقلها إلى ATPase نفسه (2). يؤدي هذا إلى حدوث تغيير توافقي يفتح البروتين على الفضاء خارج الخلية ويغير أيضًا موقع الارتباط الأيوني بحيث+ لم يعد يرتبط بدرجة عالية من التقارب وينخفض ​​(3). ومع ذلك ، يتم أيضًا تغيير خصوصية موقع الارتباط الأيوني في هذا التغيير المطابق ، وهذه المواقع الجديدة لها تقارب كبير مع K+ أيونات (4). مرة واحدة اثنين ك+ ربط ، يتم تحرير مجموعة الفوسفات المرفقة (5) ويؤدي التحول المطابق الآخر إلى إعادة البروتين الناقل إلى شكله الأصلي ، مما يؤدي إلى تغيير K+ مواقع الربط للسماح بإطلاق ملفات K.+ في السيتوبلازم (6) ، وكشف نا+ التقارب مرة أخرى.

ثم++ ATPase هو عضو في عائلة ATPases من النوع P. تم تسميتها بسبب الفسفرة الذاتية التي تحدث عندما يتم تحلل ATP لقيادة النقل. الأعضاء البارزون الآخرون في هذه العائلة من ATPases هم Ca2+-ATPase أن يضخ Ca2+ من السيتوبلازم إلى عضيات أو خارج الخلية ، و H.++ ATPase ، على الرغم من وجود نوع P.+ مضخات في أغشية البلازما الفطرية والنباتية والبكتيريا.

تثبط جليكوسيدات القلب (أيضًا الستيرويدات القلبية) الصوديوم++ ATPase عن طريق الارتباط بالجانب خارج الخلية من الإنزيم. هذه الأدوية ، بما في ذلك الديجيتال (المستخرج من نبات قفاز الثعلب الأرجواني) والأوابين (المستخرج من شجرة أوبيو) هي أدوية قلبية شائعة تزيد من شدة تقلصات القلب. تثبيط نا++ يسبب ATPase ارتفاعًا في [Na+]في والذي ينشط بعد ذلك Na القلب+/ كاليفورنيا2+ المضادات ، ضخ الصوديوم الزائد خارج و Ca2+ في. زادت [Ca2+]السيتوبلازم يتم تناوله بواسطة الشبكة الساركوبلازمية ، مما يؤدي إلى زيادة الكالسيوم2+ عندما يتم إطلاقه لتحفيز تقلص العضلات ، مما يؤدي إلى تقلصات أقوى.

على عكس نا+ أو K.+، كاليفورنيا2+ التدرج ليس مهمًا جدًا فيما يتعلق بإمكانيات الغشاء الكهروكيميائي أو استخدام طاقته. ومع ذلك ، فإن التنظيم الصارم لـ Ca2+ مهم بطريقة مختلفة: يتم استخدامه كإشارة داخل الخلايا. لتحسين فعالية Ca2+ كإشارة ، تبقى مستوياته السيتوبلازمية منخفضة للغاية ، مع Ca2+ يضخ لدفع الأيونات إلى ER (SR في العضلات) ، و Golgi ، وخارج الخلية. يتم تنظيم هذه المضخات نفسها بواسطة Ca2+ المستويات من خلال بروتين كالودولين. عند انخفاض Ca2+ ، المضخة غير نشطة ، والمجال المثبط للمضخة نفسها يمنع نشاطها. ومع ذلك ، مثل Ca2+ ترتفع المستويات ، وترتبط الأيونات بالكالموديولين ، والكالسيوم2+-يمكن أن يرتبط مركب الكالمودولين بالمنطقة المثبطة للـ Ca2+ المضخة ، مما يخفف من التثبيط ويسمح بزيادة الكالسيوم2+ ليتم ضخها من السيتوبلازم.

هناك ثلاث عائلات أخرى من ATPases: إن ATPases من النوع F عبارة عن مضخات بروتون في البكتيريا والميتوكوندريا والبلاستيدات الخضراء التي يمكن أن تعمل أيضًا لتشكيل ATP عن طريق الجري "للخلف" مع البروتونات الناتجة من خلالها أسفل تدرج التركيز. سيتم مناقشتها في الفصل التالي (التمثيل الغذائي). أيضًا ، هناك ATPases من النوع V الذي ينظم الأس الهيدروجيني في الحويصلات الحمضية وفجوات النبات ، وأخيرًا ، هناك ATPases لنقل الأنيون.

التحلل المائي لـ ATP ، في حين أنه مصدر مشترك للطاقة للعديد من العمليات البيولوجية ، ليس هو المصدر الوحيد للطاقة للنقل. يمكن أن يقترن النقل النشط لأحد المذاب مقابل تدرجه بالطاقة من النقل السلبي لمذاب آخر إلى أسفل تدرجه. يظهر مثالان في الشكل ( PageIndex {17} ): على الرغم من أن أحدهما ملف symport (كلاهما يعبر الغشاء في نفس الاتجاه المادي) وواحد هو مضاد للميناء (المذابان يعبران الغشاء في اتجاهين فيزيائيين متعاكسين) ، كلاهما لهما مادة مذابة واحدة تنتقل إلى أسفل تدرجها ، وواحد مذاب يسافر لأعلى مقابل تدرج تركيزه. كما يحدث ، استخدمنا Na+ كقوة دافعة وراء هذين المثالين. في الواقع ، فإن Na+ يعد التدرج عبر الغشاء مصدرًا مهمًا للغاية للطاقة لمعظم الخلايا الحيوانية. ومع ذلك ، هذا ليس عالميًا لجميع الخلايا ، أو حتى جميع الخلايا حقيقية النواة. في معظم الخلايا النباتية والكائنات وحيدة الخلية ، يكون H+ (بروتون) التدرج يلعب الدور الذي يلعبه Na+ يفعل في الحيوانات.

مستقبلات أستيل كولين (AchR) ، والتي توجد في بعض الخلايا العصبية وخلايا العضلات عند التقاطعات العصبية والعضلية ، هي قنوات أيونية مرتبطة باليجند. عندما يرتبط الناقل العصبي (أستيل كولين) أو ناهض مثل النيكوتين (لمستقبلات النيكوتين) أو المسكارين (لمستقبلات النوع المسكاريني) بالمستقبلات ، فإنه يفتح قناة تسمح بتدفق الكاتيونات الصغيرة ، في المقام الأول Na+ وك+، في اتجاهين متعاكسين بالطبع. ثم+ الاندفاع أقوى بكثير ويؤدي إلى إزالة الاستقطاب الأولي للغشاء الذي إما يبدأ جهد فعل في الخلية العصبية ، أو في العضلات ، يبدأ الانقباض.


روثمان ، س. بيوكيم. بيوفيز. اكتا, 241, 567 (1971).

روثمان ، إس إس ، إن الغدد الصماء (مطبعة جامعة بنسلفانيا ، فيلادلفيا ، بنسلفانيا ، 1969).

بوروين ، إس جيه ، وروثمان ، إس. عامر. J. Physiol., 222, 1177 (1972).

روثمان ، س. عامر. J. Physiol., 222, 1299 (1972).

هوكين ، إل إي ، بيوكيم. بيوفيز. اكتا, 18, 379 (1955).

لينارد ، ج. ، وسينجر ، س ج. بروك. الولايات المتحدة نات. أكاد. علوم., 56, 1828 (1966).

والاش ، دي إف إتش ، وجوردون ، أ. تغذيها. بروك., 27, 1263 (1968).

جرين ، إل جيه ، هير ، سي إتش دبليو ، وبالاد ، جي إي ، J. بيول. شيتن., 238, 2054 (1963).

جاميسون ، جي دي ، وبالاد ، جي إي ، J. الخلية. بيول., 48, 503 (1971).


تتفاعل البروتينات مع الأغشية بطرق مختلفة

يمكن تصنيف بروتينات الغشاء إلى فئتين عريضتين & # x02014 متكامل (جوهري) وطرفي (خارجي) & # x02014 استنادًا إلى طبيعة تفاعلات بروتين الغشاء (انظر الشكل 3-32). تحتوي معظم الأغشية الحيوية على كلا النوعين من بروتينات الغشاء.

بروتينات الغشاء المتكامل ، وتسمى أيضًا البروتينات الجوهرية تحتوي على جزء واحد أو أكثر مضمنة في طبقة ثنائية الفوسفوليبيد. تحتوي معظم البروتينات المتكاملة على بقايا ذات سلاسل جانبية كارهة للماء تتفاعل مع مجموعات الأسيل الدهنية من فوسفوليبيدات الغشاء ، وبالتالي ترسيخ البروتين في الغشاء. تمتد معظم البروتينات المتكاملة على طبقة ثنائية الفسفوليبيد بأكملها. هؤلاء الغشاء تحتوي البروتينات على واحد أو أكثر من المجالات الممتدة للغشاء بالإضافة إلى المجالات ، من أربع إلى عدة مئات من البقايا ، تمتد إلى الوسط المائي على كل جانب من جوانب الطبقة الثنائية. في جميع بروتينات الغشاء التي تم فحصها حتى الآن ، تكون المجالات الممتدة للغشاء هي & # x003b1 حلزونات أو سلاسل & # x003b2 متعددة. في المقابل ، يتم ربط بعض البروتينات المتكاملة بإحدى منشورات الغشاء بواسطة الأحماض الدهنية المرتبطة تساهميًا ، كما تمت مناقشته لاحقًا. في هذه البروتينات ، يتم تضمين الحمض الدهني المرتبط في الغشاء ، لكن سلسلة البولي ببتيد لا تدخل طبقة ثنائية الفوسفوليبيد.

لا تتفاعل بروتينات الغشاء المحيطي ، أو البروتينات الخارجية ، مع النواة الكارهة للماء لطبقة الفوسفوليبيد الثنائية. بدلاً من ذلك ، ترتبط عادةً بالغشاء بشكل غير مباشر عن طريق التفاعلات مع بروتينات الغشاء المتكاملة أو بشكل مباشر عن طريق التفاعلات مع مجموعات الرأس القطبية الدهنية. تشمل البروتينات الطرفية المترجمة إلى الوجه العصاري الخلوي لغشاء البلازما بروتينات الهيكل الخلوي سبيكترين والأكتين في كريات الدم الحمراء (الفصل 18) وبروتين إنزيم كيناز ج.يتنقل هذا الإنزيم بين العصارة الخلوية والوجه الخلوي لغشاء البلازما ويلعب دورًا في تحويل الإشارة (الفصل 20). يتم ترجمة البروتينات المحيطية الأخرى ، بما في ذلك بعض البروتينات الخاصة بالمصفوفة خارج الخلية ، إلى السطح الخارجي (خارج الخلية) لغشاء البلازما.


4.3: بروتينات النقل الغشائي - علم الأحياء

1. تتحرك الجزيئات عبر الأغشية عن طريق الانتشار البسيط والانتشار الميسر والتناضح والنقل النشط.

تدرج التركيز: يمكن للجزيئات أن تنتشر عبر الأغشية من مناطق ذات تركيز أعلى إلى منخفض عن طريق:

  • انتشار بسيط: السفر مباشرة عبر الغشاء إذا كانت صغيرة وغير مشحونة ، وبالتالي تجنب التنافر من ذيول الفسفوليبيد غير القطبية وغير المسعورة في منتصف الغشاء.
  • التنافذ = الحركة السلبية لجزيئات الماء ، عبر غشاء منفذ جزئيًا ، من منطقة ذات تركيز منخفض للذوبان إلى منطقة ذات تركيز عالي للذوبان.
    • مفرط التوتر = تركيز مذاب أعلى
    • ناقص التوتر = تركيز منخفض الذائبة
    • متساوي التوتر = تركيزات ذائبة متساوية

    2. التطبيق: هيكل ووظيفة قنوات البوتاسيوم لتسهيل الانتشار في المحاور.

    • الانتشار الميسر: السفر عبر بروتينات نقل خاصة ، إذا كانت تتطابق مع متطلبات الشكل والشحن لتناسب القنوات التي توفرها بروتينات النقل.

    3. التطبيق: هيكل ووظيفة مضخات الصوديوم والبوتاسيوم للنقل النشط وقنوات البوتاسيوم لتسهيل الانتشار في المحاور.

    ضد التدرج التركيز: ينقل المادة من منطقة تكون فيها بتركيز أقل إلى منطقة تكون فيها بتركيز أعلى.

    • عادة ما يتم توفيره بواسطة ATP
    • في كثير من الأحيان عن طريق فسفرة مضخة البروتين حيث يتم تحلل ATP

    4. الحويصلات تنقل المواد داخل الخلايا.

    • تخليق البروتين: ينتج rER البروتينات التي تنتقل عبر تجويف ER
    • النقل في الحويصلات: الأغشية التي تنتجها rER تتدفق في شكل حويصلات النقل إلى Golgi ، تحمل البروتينات داخل الحويصلات
    • تعديل: يقوم جهاز جولجي بتعديل البروتينات المنتجة في معدل الاستجابة السريعة
    • الانتقال إلى الغشاء: يقوم جولجي بقرص الحويصلات التي تحتوي على بروتينات معدلة وتنتقل إلى غشاء البلازما
    • طرد خلوي: ثم تندمج الحويصلات مع غشاء البلازما وتطلق محتوياتها

    5. سيولة الأغشية تسمح بدخول المواد إلى الخلايا عن طريق الالتقام الخلوي أو إطلاقها عن طريق الإفراز الخلوي.

    • تتحرك الدهون بشكل جانبي في الغشاء ، ولكن من النادر حدوث تقليب عبر الغشاء.
    • يحتوي ذيل الهيدروكربون غير المشبع من الفسفوليبيدات على مكامن الخلل التي تمنع الجزيئات من التجمع معًا ، مما يعزز سيولة الغشاء.
    • يقلل الكوليسترول من سيولة الغشاء عن طريق تقليل حركة الفسفوليبيد في درجات حرارة معتدلة ولكنه يعيق أيضًا التصلب في درجات الحرارة المنخفضة.

    6. التطبيق: يجب غسل الأنسجة أو الأعضاء التي سيتم استخدامها في الإجراءات الطبية في محلول له نفس الأسمولية مثل السيتوبلازم لمنع


    شاهد الفيديو: للمبتدئين في التمرين لا تستخدم البروتين (يونيو 2022).