معلومة

لماذا يُصنف أيون الكلوريد كعامل مساعد للأميلاز وليس كعامل مساعد؟

لماذا يُصنف أيون الكلوريد كعامل مساعد للأميلاز وليس كعامل مساعد؟



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

لقد تم تزويدي بالبيانين التاليين ويجب أن أثبت ما هو صحيح وما هو خطأ.

  1. يعمل $ ce {Cl -} $ كنزيم مساعد للأميلاز
  2. يعمل $ ce {Zn ^ 2 +} $ كمجموعة صناعية للأنهيدراز الكربوني

الآن ، أعلم أن العبارة 2 صحيحة.

لكني في حيرة من أمري لماذا العبارة 1 خاطئة.

أعرف أن $ ce {Cl -} $ هو العامل المساعد للأميلاز ، لكن لماذا لا يكون الإنزيم المساعد له؟


في صفحة ويكيبيديا (en.wikipedia.org/wiki/Cofactor_(biochemistry)) يُعرَّف الإنزيم المساعد بأنه عامل مساعد عضوي معقد ، لذلك لا يُحتسب Cl⁻. الشيء الآخر الذي يجعله غير مؤهل لأنزيم مساعد هو أن الأيون ليس متورطًا بشكل مباشر في التفاعل المحفز. يحتوي هذا الأميليز على أيون الكالسيوم ، الذي يشارك في التحفيز. يُفترض أن الكلوريد مشارك فقط في التمايز بين الركائز ، وهو غائب في الهياكل الأخرى.


يجب أن يكون الإنزيم عبارة عن جزيء أورانجسنيك. أن تكون عضوية أي شيء يحتوي على: كربون + هيدروجين. لذلك بما أن أيونات الكلوريد لا تحتوي على أي كربون أو هيدروجين ، فإنها توصف بأنها غير عضوية. يسمى الجزيء غير العضوي الذي يساعد في نشاط الإنزيمات بالعوامل المساعدة. لذلك ، لهذا السبب ، يعتبر الكلوريد عاملاً مساعدًا للأميلاز للمساعدة في تكوين الموقع النشط. لذلك يجب أن يكون الإنزيم في الأساس عضويًا وليس الكلور. لذلك لا يمكن أن يكون أنزيم.

أتمنى أن يساعدك هذا .


العامل المساعد (الكيمياء الحيوية)

أ العامل المساعد هو مركب كيميائي غير بروتيني أو أيون معدني مطلوب لنشاط الإنزيم كمحفز (المحفز هو مادة تزيد من معدل التفاعل الكيميائي). يمكن اعتبار العوامل المساعدة "جزيئات مساعدة" تساعد في التحولات البيوكيميائية. يتم تمييز المعدلات التي تحدث بها هذه في مجال الدراسة يسمى حركية الإنزيم. تختلف العوامل المساعدة عادةً عن الروابط من حيث أنها غالبًا ما تستمد وظيفتها من خلال البقاء ملزمة.

يمكن تقسيم العوامل المساعدة إلى نوعين: أيونات غير عضوية وجزيئات عضوية معقدة تسمى الإنزيمات المساعدة. [1] تُشتق الإنزيمات المساعدة في الغالب من الفيتامينات والعناصر الغذائية الأساسية الأخرى بكميات صغيرة. (لاحظ أن بعض العلماء يقصرون استخدام مصطلح "العامل المساعد" على المواد غير العضوية ، وكلا النوعين مدرجان هنا. [2] [3])

تنقسم الإنزيمات المساعدة إلى نوعين. الأولى تسمى "مجموعة الأطراف الصناعية" ، والتي تتكون من أنزيم مرتبط بإحكام أو حتى تساهميًا ومرتبطًا بشكل دائم بالبروتين. [4] النوع الثاني من الإنزيمات المساعدة يسمى "الركائز المشتركة" ، وهي مرتبطة بشكل عابر بالبروتين. قد يتم إطلاق الركائز من البروتين في مرحلة ما ، ثم تعود إلى الظهور لاحقًا. كل من المجموعات الاصطناعية والركائز التكميلية لها نفس الوظيفة ، وهي تسهيل تفاعل الإنزيمات والبروتينات. يسمى الإنزيم غير النشط بدون العامل المساعد بـ apoenzyme ، بينما يسمى الإنزيم الكامل مع العامل المساعد بـ holoenzyme. [5] (لاحظ أن الاتحاد الدولي للكيمياء البحتة والتطبيقية (IUPAC) يعرف "الإنزيم المساعد" بشكل مختلف قليلاً ، أي أنه مركب عضوي غير بروتيني منخفض الوزن الجزيئي مرتبط بشكل غير محكم ، ويشارك في التفاعلات الأنزيمية على أنه الناقل القابل للانفصال للمجموعات الكيميائية أو الإلكترونات ، تُعرَّف المجموعة الاصطناعية على أنها وحدة غير بولي ببتيد مرتبطة بإحكام في بروتين يتم تجديده في كل دورة إنزيمية.)

تتطلب بعض الإنزيمات أو مجمعات الإنزيمات العديد من العوامل المساعدة. على سبيل المثال ، يتطلب مركب نازعة هيدروجين البيروفات المركب متعدد الإنزيمات [6] عند تقاطع تحلل السكر ودورة حمض الستريك خمسة عوامل مساعدة عضوية وأيون معدني واحد: بيروفوسفات الثيامين المرتبط بشكل غير محكم (TPP) ، ليبو أميد مرتبط تساهميًا وفلافين أدينين ثنائي النوكليوتيد (FAD) نيكوتيناميد الأدينين ثنائي النوكليوتيد (NAD +) وأنزيم A (CoA) ، وأيون معدني (Mg 2+). [7]

غالبًا ما تكون العوامل المساعدة العضوية عبارة عن فيتامينات أو مصنوعة من فيتامينات. يحتوي الكثير منها على نوكليوتيد أدينوزين أحادي الفوسفات (AMP) كجزء من بنيتها ، مثل ATP ، والإنزيم المساعد A ، و FAD ، و NAD +. قد يعكس هذا الهيكل المشترك أصلًا تطوريًا مشتركًا كجزء من الريبوزيمات في عالم RNA القديم. لقد تم اقتراح أن جزء AMP من الجزيء يمكن اعتباره نوعًا من "المقبض" الذي يمكن للإنزيم من خلاله "استيعاب" الإنزيم المساعد لتحويله بين المراكز التحفيزية المختلفة. [8]


الانزيمات

الركيزة - مادة مستخدمة أو تم العمل عليها بواسطة عملية أو مادة أخرى مثل مادة متفاعلة في تفاعل محفز بالإنزيم.

التفاعلات التقويضية - تفاعلات التمثيل الغذائي التي تكسر الجزيئات لتشكيل وحدات أصغر تطلق الطاقة.

الهضم - عملية تقويضية في الجهاز الهضمي حيث يتم تحويل الطعام المبتلع إلى مواد أبسط وقابلة للذوبان والانتشار يمكن للجسم استيعابها.

الأميليز - نشا إلى سكريات بسيطة

يتم تقسيم النشا إلى مونومرات فردية للجلوكوز يمكن استخدامها للتنفس.

الشكل التكميلي - يتطابق شكل الموقع النشط مع الركيزة بحيث يتناسبان معًا

يمكنك قياس مدى سرعة ظهور ناتج التفاعل. يحفز الكاتلاز تكسير بيروكسيد الهيدروجين إلى ماء وأكسجين. من السهل جمع الأكسجين المنتج وقياس سرعة إطلاقه.

الإنزيم المساعد - جزيئات عضوية صغيرة غير بروتينية ترتبط لفترات قصيرة بالموقع النشط.

مثبط تنافسي - مثبط يتنافس مع الركيزة للارتباط بالموقع النشط للإنزيم

مثبط غير تنافسي - مثبط يرتبط بإنزيم في موقع خيفي

مثبط عكسي - مثبط يمكنه الارتباط بالأنزيم مؤقتًا ولكنه أيضًا ينفصل عن نفسه حتى يعود الإنزيم إلى وظيفته

مثبط لا رجعة فيه - المانع الذي كان مرتبطًا بالإنزيم لا يمكن أن يتفكك ويوقف عمل الإنزيم بشكل دائم


علم الأحياء OCR A المستوى الفصل 4 - الإنزيمات

- في المختبر أو في الصناعة ، قد يتطلب ذلك درجات حرارة وضغطًا مرتفعين للغاية.

- هذه الظروف غير ممكنة في الخلايا الحية - من شأنها أن تتلف مكونات الخلية.

- في بعض الأحيان تكون كمية الطاقة المطلوبة كبيرة جدًا لدرجة تمنع حدوث التفاعل في الظروف العادية.

-فقط ركيزة معينة تناسب الموقع النشط للإنزيم.

-عندما ترتبط الركيزة بالموقع النشط ، يتم تكوين مركب ركيزة إنزيم. ثم تتفاعل الركيزة أو الركائز ويتشكل المنتج أو المنتجات في مركب إنزيم منتج.

- يتم بعد ذلك إطلاق المنتج أو المنتجات ، تاركًا الإنزيم دون تغيير وقادرًا على المشاركة في التفاعلات اللاحقة.

-التفاعل الأولي بين الإنزيم والركيزة ضعيف نسبيًا ، لكن هذه التفاعلات الضعيفة تؤدي سريعًا إلى تغييرات في بنية الإنزيم الثلاثية التي تقوي الارتباط ، مما يؤدي إلى إجهاد جزيء الركيزة.

- يعملون خارج الزنزانة التي صنعوها.

- تعتمد كل من الكائنات أحادية الخلية ومتعددة الخلايا على إنزيمات خارج الخلية للاستفادة من البوليمرات في التغذية.

- يسمى الإنزيم المتضمن في هذه المرحلة الأميليز الذي يتم إنتاجه في الغدد اللعابية والبنكرياس.

-2- يتم بعد ذلك تكسير المالتوز إلى جلوكوز ، وهو أحادي السكاريد. يسمى الإنزيم المتضمن في هذه المرحلة مالتاز ، وهو موجود في الأمعاء الدقيقة.

- يتم إنتاج التريبسين في البنكرياس ويتم إطلاقه مع عصير البنكرياس في الأمعاء الدقيقة حيث يعمل على البروتينات.

- كلما زادت درجة الحرارة ، تتحرك الجزيئات بشكل أسرع وتتصادم بشكل متكرر.

- في تفاعل يتحكم فيه الإنزيم ، ستؤدي الزيادة في درجة الحرارة إلى تصادمات ناجحة أكثر تواترًا بين الركيزة والإنزيم.

- يؤدي هذا إلى زيادة معدل التفاعل.

- معامل درجة الحرارة ، Q10 ، للتفاعل هو مقياس لمقدار زيادة معدل التفاعل مع ارتفاع درجة الحرارة بمقدار 10 درجات مئوية.

- في درجات حرارة أعلى ، تهتز الروابط التي تمسك البروتين معًا أكثر. مع زيادة درجة الحرارة ، تزداد الاهتزازات حتى توتر الروابط ثم تنكسر.

- يؤدي كسر هذه الروابط إلى تغيير في البنية الثلاثية الدقيقة للبروتين. تغير شكل الإنزيم ويقال إنه تم تغيير طبيعته.

- تعمل معظم الإنزيمات البشرية بشكل أفضل عند درجة الحموضة 7.

-هناك بعض الاستثناءات. على سبيل المثال ، يعمل البيبسين بشكل أفضل عند درجة الحموضة 2. وهو موجود في المعدة.

- المزيد من جزيئات الركيزة يعني احتمال حدوث تصادم بين الركيزة والإنزيم ، لذلك سيتم احتلال المزيد من المواقع النشطة وسيتم تكوين المزيد من مجمعات الركيزة الإنزيمية.

- تعمل عن طريق مساعدة الإنزيم والركيزة على الارتباط ببعضهما البعض.

- يشاركون في رد الفعل ويتغيرون بواسطته.

- غالبًا ما تعمل كناقلات ، تنقل المجموعات الكيميائية بين الإنزيمات.

- إذا كان هناك تركيز عالٍ للمثبط ، فسيشغل جميع المواقع النشطة تقريبًا وبالكاد يصل أي من الركيزة إلى الإنزيم.

- إذا كان هناك تركيز أعلى من الركيزة ، فإن فرص الركيزة للوصول إلى الإنزيم قبل المثبط تزداد.

- يُعرف الموقع الذي يرتبطون به بموقع الإنزيم الخيفي.

- يؤدي هذا إلى تغيير الموقع النشط لشكله بحيث لا تتمكن جزيئات الركيزة من الارتباط به.

- لا تتنافس هذه الجزيئات مع جزيئات الركيزة لترتبط بالموقع النشط لأنها ذات شكل مختلف.

- الروابط التساهمية القوية تعني أن المانع لا يمكن إزالته بسهولة والتثبيط لا رجوع فيه.


استقلاب الخلية

Merri Lynn Casem بكالوريوس ، دكتوراه ، في دراسات الحالة في بيولوجيا الخلية ، 2016

مقدمة

يلعب نيكوتيناميد الأدينين ثنائي النوكليوتيد (NAD) دورًا مهمًا للغاية في مجموعة واسعة من التفاعلات الخلوية. تحويل NAD من شكله المؤكسد ( NAD + ) إلى شكله المصغر (NADH) والعكس يوفر للخلية آلية لقبول الإلكترونات والتبرع بها. يلعب NAD + / NADH دورًا مهمًا في التفاعلات المرتبطة بتحلل السكر والفسفرة المؤكسدة والتخمير. نظرًا لأهميتها لوظيفة الخلية ، سيكون من المفيد إذا كانت هناك وسيلة لتصور NADH في الخلايا الحية. يقدم العمل المقدم في دراسة الحالة هذه أداة جديدة للبحث في استقلاب الخلية - مستشعر الفلورسنت NADH.

قم بإجراء بحث عن صورة NAD +. أي جزء من الجزيء يتم اختزاله في التحويل إلى NADH؟

حدد مشاركة NAD + / NADH في ردود الفعل التالية: ■

دورة حمض الستريك - دورة كريبس TCA

نقل إلكترون الميتوكوندريا

كيف ينتقل NADH من السيتوبلازم إلى مصفوفة الميتوكوندريا؟


أمثلة على مركب الركيزة الإنزيمية

الأميليز والأميلوز

الأميلوز هو سكر معقد تنتجه النباتات. يوجد في لعابنا إنزيم ، أميليز ، يستخدم لتفكيك الأميلوز. يستخدم الأميليز جزيء ركيزة واحد من الأميلوز وعامل مساعد لجزيء ماء واحد لإنتاج مركب ركيزة إنزيم. يقلل المعقد بشدة من كمية الطاقة المطلوبة لبدء التفاعل ، مما يزيد من الوقت الذي يحدث فيه. قد يستغرق جزيء السكر النموذجي ملايين السنين ليتحلل ، لولا تأثير إنزيمات مثل الأميليز.

تنظيم خيفي في الإنزيمات

على الرغم من أهمية تكوين مركب الركيزة الإنزيمية بسرعة لمعظم التفاعلات ، فمن المهم في بعض الحالات "إيقاف" الإنزيم للحفاظ على الطاقة أو الموارد. يتم تنظيم العديد من الإنزيمات بهذه الطريقة لتوفير الكمية المناسبة من الطاقة والمنتجات. أحد أهم الأماكن التي يحدث فيها هذا هو إنتاج الأدينوزين ثلاثي الفوسفات (ATP) ، أو الجزيء الذي يوفر الطاقة للعمليات الخلوية. يتم تعطيل العديد من الإنزيمات الموجودة في المسار الذي ينتج ATP بواسطة ATP. بهذه الطريقة ، عندما يتم إنتاج الكثير من ATP ، يتوقف الإنزيم. هذا هو المعروف باسم منع ردود الفعل، أو القدرة على التنظيم الذاتي. بنفس الطريقة ، يمكن إعادة تنشيط الإنزيمات من خلال وجود ثنائي فوسفات الأدينوزين ADP ، وهو ATP يستخدم مجموعة الفوسفات لتوفير الطاقة لعملية أو تفاعل.

يتم التحكم في العديد من العمليات الجسدية بهذه الطريقة ، ولا يمكن تكوين مركب ركيزة الإنزيم في هذه الحالات إلا بوجود الجزيئات المناسبة. العديد من العوامل المساعدة التي تنشط الإنزيمات هي الفيتامينات والمعادن والجزيئات غير العضوية الأخرى الموجودة في النظام الغذائي.


العوامل المؤثرة على نشاط الانزيم: 6 عوامل

تلقي هذه المقالة الضوء على العوامل الستة التي تؤثر على نشاط الإنزيم.

العوامل الستة هي: (1) تركيز الإنزيم (2) تركيز الركيزة (3) تأثير درجة الحرارة (4) تأثير الأس الهيدروجيني (5) تأثير تركيز المنتج و (6) تأثير المنشطات.

الاتصال بين الإنزيم والركيزة هو أهم شرط مسبق لنشاط الإنزيم.

تتم مناقشة العوامل المهمة التي تؤثر على سرعة تفاعل الإنزيم أدناه:

العامل رقم 1. تركيز الانزيم:

مع زيادة تركيز الإنزيم ، تزداد سرعة التفاعل بشكل متناسب (الشكل 66.1). في الواقع ، يتم استخدام خاصية الإنزيم هذه في تحديد أنشطة إنزيمات المصل لتشخيص الأمراض.

عامل # 2. تركيز الركيزة:

تؤدي الزيادة في تركيز الركيزة إلى زيادة سرعة تفاعل الإنزيم تدريجياً ضمن النطاق المحدود لمستويات الركيزة. يتم الحصول على القطع الزائد المستطيل عندما يتم رسم السرعة مقابل تركيز الركيزة (الشكل 66.2). تم ملاحظة ثلاث مراحل متميزة من التفاعل في الرسم البياني.

حركية الإنزيم و K.م القيمة:

يتحد الإنزيم (E) والركيزة (S) مع بعضهما البعض لتشكيل مركب ركيزة إنزيم غير مستقر (ES) لتشكيل المنتج (P).

هنا ك1، ك2 و ك3 تمثل ثوابت السرعة للتفاعلات ذات الصلة ، كما هو موضح بالسهام.

كم، ثابت Michaelis-Menten (أو Brig & # 8217s و Haldane & # 8217s ثابت) ، تعطى بواسطة الصيغة

يتم الحصول على المعادلة التالية بعد معالجة جبرية مناسبة.

حيث v = السرعة المقاسة ،

S = تركيز الركيزة ،

كم = ثابت ميكايليس مينتين.

كم أو ثابت Michaelis-Menten يُعرَّف بأنه تركيز الركيزة (معبرًا عنه بالمولات / الضوء) لإنتاج نصف السرعة القصوى في تفاعل محفز بالإنزيم. يشير إلى أن نصف جزيئات الإنزيم (أي 50٪) مرتبطة بجزيئات الركيزة عندما يكون تركيز الركيزة مساويًا لـ Kم القيمة.

كم القيمة هي سمة ثابتة ومميزة لإنزيم معين. وهو ممثل لقياس قوة ES المعقدة. A منخفض Kم تشير القيمة إلى تقارب قوي بين الإنزيم والركيزة ، في حين أن K عاليةم تعكس القيمة تقاربًا ضعيفًا بينهما. بالنسبة لغالبية الإنزيمات ، يعتبر K.م القيم في حدود 10-5 إلى 10 -2 مول.

خط ويفر بورك مزدوج متبادل قطعة:

لتحديد K.م القيمة ، فإن منحنى تشبع الركيزة (الشكل 66.2) ليس دقيقًا جدًا منذ Vالأعلى اقترب بشكل مقارب. من خلال أخذ المعادلات بالمثل في المعادلة (1) ، يتم الحصول على تمثيل رسومي بخط مستقيم.

يظهر مخطط Line Weaver-Burk في الشكل 66.3. من الأسهل بكثير حساب K.م من التقاطع على المحور السيني وهو - (1 / K.م). علاوة على ذلك ، فإن الحبكة المتبادلة المزدوجة مفيدة في فهم تأثير الموانع المختلفة.

عامل # 3. تأثير درجة الحرارة:

تزداد سرعة تفاعل الإنزيم مع زيادة درجة الحرارة إلى الحد الأقصى ثم تنخفض. عادة ما يتم ملاحظة منحنى على شكل جرس (الشكل 66.4).

تتراوح درجة الحرارة المثلى لمعظم الإنزيمات بين 40 درجة مئوية و 45 درجة مئوية. ومع ذلك ، فإن بعض الإنزيمات (مثل فسفوكينازات السم ، كيناز أدينيلات العضلات) تنشط حتى عند 100 درجة مئوية. بشكل عام ، عندما تتعرض الإنزيمات لدرجة حرارة أعلى من 50 درجة مئوية ، يُلاحظ حدوث تشوه في البنية الأصلية (الثالثة) للبروتين والموقع النشط. تصبح غالبية الإنزيمات غير نشطة عند درجة حرارة أعلى (فوق 70 درجة مئوية).

عامل # 4. تأثير درجة الحموضة:

تؤثر الزيادة في تركيز أيون الهيدروجين (pH) بشكل كبير على نشاط الإنزيم ويتم الحصول على منحنى على شكل جرس (الشكل 66.5). يحتوي كل إنزيم على درجة حموضة مثالية تكون عندها السرعة القصوى.

تُظهر معظم إنزيمات الكائنات الحية الأعلى نشاطًا مثاليًا حول الأس الهيدروجيني المحايد (6-8). ومع ذلك ، هناك العديد من الاستثناءات مثل البيبسين (1-2) ، وحمض الفوسفاتيز (4-5) والفوسفاتيز القلوي (10-11) للحصول على الرقم الهيدروجيني الأمثل.

عامل # 5. تأثير تركيز المنتج:

يقلل تراكم نواتج التفاعل بشكل عام من سرعة الإنزيم. بالنسبة لبعض الإنزيمات & # 8217 ، تتحد المنتجات مع الموقع النشط للإنزيم وتشكل مركبًا سائبًا ، وبالتالي تمنع نشاط الإنزيم. في النظام الحي ، يتم منع هذا النوع من التثبيط بشكل عام عن طريق الإزالة السريعة للمنتجات المتكونة.


9.4 نشاط الإنزيم

هدف التعلم

  1. صف كيف يؤثر الأس الهيدروجيني ودرجة الحرارة وتركيز الإنزيم وركائزه على نشاط الإنزيم.

الخاصية الأكثر أهمية للإنزيمات هي القدرة على زيادة معدلات التفاعلات التي تحدث في الكائنات الحية ، وهي خاصية تعرف باسم النشاط التحفيزي. نظرًا لأن معظم الإنزيمات عبارة عن بروتينات ، فإن نشاطها يتأثر بالعوامل التي تعطل بنية البروتين ، وكذلك بالعوامل التي تؤثر على المحفزات بشكل عام. تشمل العوامل التي تعطل بنية البروتين ، كما رأينا في القسم 9.1 & quotProteins & quot ، عوامل درجة الحرارة ودرجة الحموضة التي تؤثر على المحفزات بشكل عام تشمل تركيز المادة المتفاعلة أو الركيزة والمحفز أو تركيز الإنزيم. يمكن قياس نشاط الإنزيم من خلال مراقبة معدل اختفاء الركيزة أو معدل تكوين المنتج.


قياس السعرات الحرارية

Shun-ichi Kidokoro، Shigeyoshi Nakamura، in Methods in Enzymology، 2016

1.2 حالة الكرة الأرضية المنصهرة من السيتوكروم ج

تم الإبلاغ عن العديد من البروتينات الكروية لإظهار حالة الكريات المنصهرة المتوازنة (MG) ، وهي حالة متغيرة الصفات ذات بنية ثانوية شبيهة بالأصل ولكنها بنية ثلاثية مضطربة إلى حد كبير (Arai & amp Kuwajima ، 2000 Ohgushi & amp Wada ، 1983 Ptitsyn ، 1995) . حالة MG من السيتوكروم ج عند درجة الحموضة المنخفضة وتركيز الأنيون المرتفع كان أحد الأمثلة الأولى التي تم تحديدها لحالة MG (Ohgushi & amp Wada ، 1983) (أطلقنا عليها حالة MG1).

بينما تُظهر حالة MG من α-lactoalbumin تتكشف حراريًا غير تعاوني (Dolgikh et al. ، 1985) ، فإن حالة MG من السيتوكروم ج يُظهر انتقالًا حراريًا تعاونيًا (Hamada ، Kidokoro ، Fukada ، Takahashi ، & amp Goto ، 1994 Nakamura ، Baba ، & amp Kidokoro ، 2007 Nakamura ، Seki ، Katoh ، & amp Kidokoro ، 2011 Potekhin & amp Pfeil ، 1989). على الرغم من الانتقال MG1-to-D من السيتوكروم الحصان ج تم وصفه في البداية على أنه انتقال من حالتين بناءً على DSC وبيانات قياس حراري معايرة حرارية (ITC) (Hamada et al. ، 1994 Potekhin & amp Pfeil ، 1989) ، تم تأكيد الانتقال الحراري MG1-to-D تحت ظروف حمضية باستخدام الانتقال من ثلاث حالات بما في ذلك الحالة الوسيطة (أطلقنا عليها الحالة MG2) عن طريق ازدواج اللون الدائري (CD) (كورودا ، كيدوكورو ، وأمب وادا ، 1992) ودراسات قياس السعرات الحرارية (ناكامورا وآخرون ، 2011).

من أجل إظهار أن حالة MG هي حالة ديناميكية حرارية يمكن تمييزها عن الحالة الأصلية ، استخدمنا IATC ، والذي يمكنه تقييم اعتماد الأس الهيدروجيني للمحتوى الحراري مباشرةً ، لأنه سمح لنا بمراقبة انتقال الأس الهيدروجيني من الحالة N إلى الحالة MG1 تحت تركيز ملح عالي عن طريق خفض الرقم الهيدروجيني إلى قيم حمضية. في القسم 2 ، تتم مراجعة طريقة IATC ويتم تطبيقها لمراقبة انتقال الأس الهيدروجيني. تمت ملاحظة انتقال الأس الهيدروجيني مع تغيير صغير نوعا ما في المحتوى الحراري المولي ، 20 كيلو جول / مول ، من خلال هذه الطريقة.

من الملاحظة المباشرة لتغير المحتوى الحراري المولي من الانتقال من N إلى D للسيتوكروم ج بواسطة IATC ، تم العثور على فرق مهم إلى حد ما ، حوالي 100 كيلوجول / مول ، في تغير المحتوى الحراري المولي بين الحالة الأصلية (N) والحالة المشوهة (D) عند استخدام نموذج ثنائي الحالة لتحليل DSC. لقد أظهرنا أن هناك حاجة إلى تحليل ثلاثي الحالات لشرح بيانات DSC الدقيقة ، وأن تغير المحتوى الحراري المولاري بناءً على النموذج يتفق مع المحتوى الحراري لـ IATC (ناكامورا وآخرون ، 2007). في القسم 3 ، تم وصف طريقة deconvolution المزدوجة (DD) والمربعات الصغرى غير الخطية الملائمة مع نموذج متعدد الدول بالتفصيل.

يمكن الحصول على اعتماد درجة الحرارة على الحجم المولي الجزئي لجزيء البروتين مباشرة بواسطة PPC. إذا حصلنا أو قدرنا الحجم المولي الجزئي عند درجة حرارة ، على سبيل المثال ، عند درجة حرارة الغرفة ، فيمكن الحصول على الحجم المولي الجزئي كدالة لدرجة الحرارة. كوظيفة الحجم الملحوظ ، الخامس(تي) ، هو متوسط ​​تلك الخاصة بالحالات الديناميكية الحرارية ، يمكن تحديد الحجم المولي لكل حالة بشكل منفصل إذا حصلنا على الكسر الجزيئي لكل حالة كدالة لدرجة الحرارة. من حالة انتقال السيتوكروم ثلاثي الحالات ج في الأس الهيدروجيني الحمضي الضعيف ، يمكن تحديد الحجم المولي الجزئي للمادة الوسيطة ، حالة MG ، كما هو موضح في القسم 4.


محتويات

هناك الآلاف من الإنزيمات المختلفة وكل منها خاص بالتفاعل الذي يحفزه. الإنزيمات لها أسماء توضح ما تفعله. عادة ما تنتهي أسماء الإنزيمات بـ –اسه لإثبات أنها إنزيمات. ومن الأمثلة على ذلك سينسيز ATP. يصنع مادة كيميائية تسمى ATP. مثال آخر هو DNA polymerase. يقرأ خيط DNA سليمًا ويستخدمه كقالب لعمل خيط جديد.

أحد الأمثلة على الإنزيم هو الأميليز الموجود في اللعاب. يقوم بتقسيم جزيئات النشا إلى جزيئات أصغر من الجلوكوز والمالتوز. نوع آخر من الإنزيمات هو الليباز. يفكك الدهون إلى جزيئات أصغر وأحماض دهنية وجلسرين د

البروتياز هو فئة كاملة من الإنزيمات. يكسرون الإنزيمات والبروتينات الأخرى إلى أحماض أمينية. [3] نوكليازات هي إنزيمات تقطع الدنا أو الرنا ، غالبًا في مكان محدد من الجزيء.

الإنزيمات ليست فقط لتكسير المواد الكيميائية الكبيرة إلى مواد كيميائية أصغر. تأخذ الإنزيمات الأخرى مواد كيميائية أصغر وتبنيها إلى مواد كيميائية أكبر ، وتقوم بالعديد من المهام الكيميائية الأخرى. التصنيف أدناه يسرد الأنواع الرئيسية.

غالبًا ما يرسم علماء الكيمياء الحيوية صورة للإنزيم لاستخدامها كأداة مساعدة بصرية أو خريطة للإنزيم. هذا صعب لأنه قد يكون هناك مئات أو آلاف الذرات في الإنزيم. لا يستطيع علماء الكيمياء الحيوية رسم كل هذه التفاصيل. بدلاً من ذلك ، يستخدمون نماذج الشريط كصور للإنزيمات. يمكن أن تُظهر النماذج الشريطية شكل الإنزيم دون الحاجة إلى رسم كل ذرة.

لن تعمل معظم الإنزيمات ما لم تكن درجة الحرارة ودرجة الحموضة صحيحة تمامًا. في الثدييات ، تكون درجة الحرارة المناسبة عادة حوالي 37 درجة مئوية (درجة حرارة الجسم). يمكن أن يختلف الرقم الهيدروجيني الصحيح بشكل كبير. البيبسين مثال على إنزيم يعمل بشكل أفضل عندما يكون الرقم الهيدروجيني حوالي 1.5. [4]

يؤدي تسخين الإنزيم فوق درجة حرارة معينة إلى تدمير الإنزيم بشكل دائم. سيتم تكسيرها بواسطة البروتياز وسيتم استخدام المواد الكيميائية مرة أخرى.

يمكن لبعض المواد الكيميائية أن تساعد الإنزيم في أداء وظيفته بشكل أفضل. تسمى هذه المنشطات. في بعض الأحيان ، يمكن أن تبطئ مادة كيميائية إنزيمًا أو حتى تجعل الإنزيم لا يعمل على الإطلاق. تسمى هذه مثبطات. معظم الأدوية عبارة عن مواد كيميائية تعمل على تسريع أو إبطاء بعض الإنزيمات في جسم الإنسان.

الإنزيمات محددة للغاية. في عام 1894 ، اقترح إميل فيشر أن كلا من الإنزيم والركيزة لهما أشكال هندسية مكملة محددة التي تتناسب تمامًا مع بعضها البعض. [5] يُشار إلى هذا غالبًا باسم نموذج "القفل والمفتاح". ومع ذلك ، فشل هذا النموذج في شرح ما سيحدث بعد ذلك.

في عام 1958 ، اقترح دانيال كوشلاند تعديل طراز القفل والمفتاح. نظرًا لأن الإنزيمات عبارة عن هياكل مرنة نوعًا ما ، يتم إعادة تشكيل الموقع النشط من خلال التفاعلات مع الركيزة. [6] نتيجة لذلك ، لا ترتبط الركيزة ببساطة بموقع نشط صلب. يتم ثني السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية في الموقع النشط في مواضع حتى يقوم الإنزيم بعمله التحفيزي. في بعض الحالات ، مثل glycosidase ، يتغير جزيء الركيزة أيضًا بشكل طفيف عند دخوله إلى الموقع النشط. [7]

المعادلة العامة لتفاعل الإنزيم هي:

الركيزة + الإنزيم - & gt الركيزة: الإنزيم - & gt المنتج: الإنزيم - & gt المنتج + الإنزيم

تقلل الإنزيمات من طاقة التنشيط للتفاعل عن طريق تكوين مركب وسيط مع الركيزة. هذا المجمع يسمى مجمع الركيزة الإنزيم.

على سبيل المثال ، يقسم السكروز ، الذي يبلغ حجمه 400 مرة حجم ركائزه السكروز ، السكروز إلى السكريات المكونة له ، وهي الجلوكوز والفركتوز. يثني السكراز السكروز ويؤدي إلى توتر الرابطة بين الجلوكوز والفركتوز. تنضم جزيئات الماء وتتشقق في جزء من الثانية. تحتوي الإنزيمات على هذه الميزات الرئيسية:

  1. هم محفزون. عادة ما تزيد من معدل التفاعل بمقدار 10 مليار ضعف. [2] ص 39 الإنزيم نفسه لا يتغير بالتفاعل.
  2. فهي فعالة بكميات ضئيلة. قد يقوم جزيء إنزيم واحد بتحويل 1000 جزيء من الركيزة في الدقيقة ، ومن المعروف أن بعضها يقوم بتحويل 3 ملايين في الدقيقة. [2] ص 39
  3. هم محددون للغاية. ينفذ إنزيم واحد فقط واحدة من ردود الفعل العديدة التي يمكن للركيزة القيام بها.

السيطرة على نشاط الانزيم تحرير

هناك خمس طرق رئيسية للتحكم في نشاط الإنزيم في الخلية.

  1. يمكن زيادة إنتاج الإنزيم (نسخ وترجمة جينات الإنزيم) أو تقليله استجابة للتغيرات في بيئة الخلية. هذا الشكل من التنظيم الجيني يسمى تحريض وتثبيط الإنزيم. على سبيل المثال ، في البكتيريا المقاومة للمضادات الحيوية مثل البنسلين ، يتم تحفيز الإنزيمات التي تتحلل جزيء البنسلين بالماء.
  2. يمكن أن تحدث الإنزيمات في أجزاء خلوية مختلفة. على سبيل المثال ، يتم تصنيع الأحماض الدهنية بواسطة مجموعة واحدة من الإنزيمات في العصارة الخلوية والشبكة الإندوبلازمية وجهاز جولجي. ثم يتم استخدامها من قبل مجموعة مختلفة من الإنزيمات كمصدر للطاقة في الميتوكوندريا. [8]
  3. يمكن تنظيم الإنزيمات من خلال منتجاتها الخاصة. على سبيل المثال ، غالبًا ما يثبط المنتج (المنتجات) النهائية أحد الإنزيمات الأولى للمسار. تسمى هذه الآلية التنظيمية التغذية المرتدة السلبية ، لأن كمية المنتج النهائي يتم تنظيمها من خلال تركيزها الخاص. هذا يمنع الخلايا من إنتاج الكثير من الإنزيم. يساعد التحكم في عمل الإنزيم في الحفاظ على بيئة داخلية مستقرة في الكائنات الحية.
  4. يمكن تنظيم الإنزيمات من خلال تعديلها بعد إنتاجها. مثال على ذلك هو انقسام سلسلة البولي ببتيد. يتم إنتاج الكيموتريبسين ، وهو بروتين هضمي ، في شكل غير نشط في البنكرياس وينتقل بهذا الشكل إلى المعدة حيث يتم تنشيطه. هذا يمنع الإنزيم من هضم البنكرياس أو الأنسجة الأخرى قبل أن يدخل الأمعاء. يُعرف هذا النوع من السلائف غير النشطة للإنزيم باسم الزيموجين.
  5. قد يتم تنشيط بعض الإنزيمات عندما تنتقل إلى بيئة مختلفة (على سبيل المثال من درجة حموضة عالية إلى درجة حموضة منخفضة). على سبيل المثال ، يتم تنشيط الهيماجلوتينين في فيروس الأنفلونزا من خلال تغيير الشكل. يحدث هذا بسبب الظروف الحمضية التي تحدث داخل ليسوسوم الخلية المضيفة. [9]

يمكن استخدام المثبطات لإيقاف إنزيم من الارتباط بالركيزة. يمكن القيام بذلك لإبطاء تفاعل يتحكم فيه الإنزيم. تتلاءم المثبطات بشكل فضفاض أو جزئي مع الموقع النشط للإنزيم. هذا يمنع أو يبطئ تكوين مركب الركيزة الإنزيمية.

التمسخ هو لا رجعة فيه تغيير الموقع النشط للإنزيم ، بسبب تغير شديد في درجة الحرارة أو درجة الحموضة. سيقلل من معدل التفاعل لأن جزيء الركيزة لن يكون قادرًا على التوافق مع الموقع النشط ، لذلك لا يمكن تشكيل المنتجات.

العوامل المساعدة ، أو الإنزيمات المساعدة ، هي جزيئات مساعدة ضرورية لعمل الإنزيم. إنها ليست بروتينات ، وقد تكون جزيئات عضوية أو غير عضوية. يحتوي كلا النوعين من الجزيئات أحيانًا على أيون معدني في المركز ، مثل Mg 2+ أو Cu 2+ أو Mn 2+ أو مجموعات الحديد والكبريت. هذا لأن مثل هذه الأيونات قد تعمل كمانحين للإلكترون ، وهذا مهم في العديد من التفاعلات. إن الحاجة إلى الإنزيمات للعديد من المساعدين الصغار هي السبب الأساسي وراء حاجة الحيوانات ، بما في ذلك أنفسنا ، إلى العناصر النزرة والفيتامينات. [10] [11]

تم تصنيف الإنزيمات بواسطة الاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية. جمعت لجنتهم على الإنزيمات جميع الإنزيمات المعروفة في ست فئات:

  1. اختزال الأكسيدو: تحفيز نقل الإلكترونات
  2. نقل: نقل مجموعة وظيفية من جزيء إلى آخر
  3. هيدروليسات: أضف مجموعة هيدروكسيل –OH
  4. Lyases: تنقسم الروابط الكيميائية ، وغالبًا ما تضيف بنية رابطة أو حلقة مزدوجة
  5. Isomerases: A - & gt B حيث B هو أيزومر من A
  6. Ligases: انضم إلى جزيئين كبيرين: Ab + C - & gt A – C + b

يتم إعطاء الإنزيمات الفردية عددًا من أربعة أرقام يصنفها في قاعدة البيانات. [12] الصفحة 145 [13]


شاهد الفيديو: انزيم الأميليز والكشف عن وجوده (أغسطس 2022).